Hyppää sisältöön
    • FI
    • ENG
  • FI
  • /
  • EN
OuluREPO – Oulun yliopiston julkaisuarkisto / University of Oulu repository
Näytä viite 
  •   OuluREPO etusivu
  • Oulun yliopisto
  • Avoin saatavuus
  • Näytä viite
  •   OuluREPO etusivu
  • Oulun yliopisto
  • Avoin saatavuus
  • Näytä viite
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Pseudo-contact NMR shifts over the paramagnetic metalloprotein CoMMP-12 from first principles

Benda, Ladislav; Mareš, Jiří; Ravera, Enrico; Parigi, Giacomo; Luchinat, Claudio; Kaupp, Martin; Vaara, Juha (2016-11-11)

 
Avaa tiedosto
nbnfi-fe201801031050.pdf (579.4Kt)
nbnfi-fe201801031050_meta.xml (43.18Kt)
nbnfi-fe201801031050_solr.xml (39.94Kt)
Lataukset: 

URL:
https://doi.org/10.1002/anie.201608829

Benda, Ladislav
Mareš, Jiří
Ravera, Enrico
Parigi, Giacomo
Luchinat, Claudio
Kaupp, Martin
Vaara, Juha
John Wiley & Sons
11.11.2016

L. Benda, J. Mareš, E. Ravera, G. Parigi, C. Luchinat, M. Kaupp, J. Vaara, Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 14713

https://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
© 2016 Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim. This is the peer reviewed version of the following article: L. Benda, J. Mareš, E. Ravera, G. Parigi, C. Luchinat, M. Kaupp, J. Vaara, Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 14713, which has been published in final form at https://doi.org/10.1002/anie.201608829. This article may be used for non-commercial purposes in accordance with Wiley Terms and Conditions for Self-Archiving.
https://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
doi:https://doi.org/10.1002/anie.201608829
Näytä kaikki kuvailutiedot
Julkaisun pysyvä osoite on
https://urn.fi/URN:NBN:fi-fe201801031050
Tiivistelmä

Abstract

Long-range pseudo-contact NMR shifts (PCSs) provide important restraints for the structure refinement of proteins when a paramagnetic metal center is present, either naturally or introduced artificially. Here we show that ab initio quantum-chemical methods and a modern version of the Kurland–McGarvey approach for paramagnetic NMR (pNMR) shifts in the presence of zero-field splitting (ZFS) together provide accurate predictions of all PCSs in a metalloprotein (high-spin cobalt-substituted MMP-12 as a test case). Computations of 314 ¹³C PCSs using g- and ZFS tensors based on multi-reference methods provide a reliable bridge between EPR-parameter- and susceptibility-based pNMR formalisms. Due to the high sensitivity of PCSs to even small structural differences, local structures based either on X-ray diffraction or on various DFT optimizations could be evaluated critically by comparing computed and experimental PCSs. Many DFT functionals provide insufficiently accurate structures. We also found the available 1RMZ PDB X-ray structure to exhibit deficiencies related to binding of a hydroxamate inhibitor. This has led to a newly refined PDB structure for MMP-12 (5LAB) that provides a more accurate coordination arrangement and PCSs.

Kokoelmat
  • Avoin saatavuus [38549]
oulurepo@oulu.fiOulun yliopiston kirjastoOuluCRISLaturiMuuntaja
SaavutettavuusselosteTietosuojailmoitusYlläpidon kirjautuminen
 

Selaa kokoelmaa

NimekkeetTekijätJulkaisuajatAsiasanatUusimmatSivukartta

Omat tiedot

Kirjaudu sisäänRekisteröidy
oulurepo@oulu.fiOulun yliopiston kirjastoOuluCRISLaturiMuuntaja
SaavutettavuusselosteTietosuojailmoitusYlläpidon kirjautuminen